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Was sind Immunglobuline und warum werden sie benötigt?

Die menschliche Immunität ist ein komplexes mehrstufiges System zum Schutz des Körpers vor schädlichen äußeren Einflüssen (Viren, Bakterien, Allergene, Pilze). Es gibt kein einziges Organ, das für die Immunabwehr verantwortlich ist. Diese Funktion ist verschiedenen Systemen zugeordnet: vom Darm bis zu den mikroskopisch kleinen Eiweißstoffen - den Immunglobulinen.

Allgemeine Eigenschaften von Immunglobulinen

Immunglobuline (Ig), auch bekannt als Antikörper, sind Glykoproteinmoleküle (spezifische Proteinverbindungen, die im Blutplasma gefunden werden). Sie sind ein wichtiger Bestandteil des Immunsystems, dessen Aufgabe es ist, den Körper vor Infektionen und anderen Fremdstoffen zu schützen. In unserem Körper sind wie bei Wirbeltieren Immunglobuline im Blut und in einigen sekretorischen Flüssigkeiten enthalten. Antikörper helfen dem Körper, schädliche Fremdelemente zu identifizieren und zu zerstören. Typischerweise werden Immunglobuline als Reaktion auf den Kontakt mit Antigenen wie Bakterien oder Viren produziert. Manchmal werden Immunglobuline nach Kontakt mit körpereigenen Geweben produziert, die als Autoantigene bezeichnet werden.

Ein Mangel oder Überschuss an Antikörpern kann ein Zeichen für verschiedene Pathologien sein. Daher ist die Bestimmung ihrer Menge im Blut ein wichtiger Bestandteil bei der Diagnose vieler Krankheiten. Darüber hinaus ermöglichen moderne Fortschritte in der Biomedizin die Verwendung synthetischer Antikörper bei der Behandlung bestimmter Krankheiten.

Antikörperstruktur

Immunglobuline sind symmetrische Y-förmige Moleküle, die aus zwei schweren langen Ketten (H) und zwei kurzen Lungen (L) bestehen. Die Ketten sind entweder durch Disulfid- (SS) oder Wasserstoffbrückenbindungen miteinander verbunden. Jedes Immunglobulin kann bedingt in zwei Teile unterteilt werden: Konstante (C) und Variable (V). Während der C-Anteil die Aktivität des Antikörpers bestimmt, ist die V-Region für die Bindung an bestimmte Antigene erforderlich (d. H. Bestimmte Proteine, die das Vorhandensein eines bestimmten Bakteriums, Virus oder eines anderen Fremdkörpers im Körper anzeigen).

Die Struktur und Rolle des C-Teils ist für alle Antikörpertypen identisch. Diese Stelle kann im übertragenen Sinne als das Gehirnzentrum des Immunglobulins bezeichnet werden. Er kontrolliert, wie effektiv der Antikörper seine Funktion erfüllt. Die V-Region verschiedener Antikörpertypen ist unterschiedlich. Aufgrund dieser Variabilität können Antikörper verschiedene Arten von Fremdkörpern im Körper erkennen und an diese binden. Das heißt, für jede Art von "Alien" gibt es ein eigenes Immunglobulin mit einer spezifischen Struktur der V-Region.

Mit anderen Worten, jeder Antikörper nähert sich dem Antigen nach dem Prinzip eines Schlüssels und eines Schlosses und bildet in Kombination miteinander die sogenannten Immunkomplexe. Aber auch Antikörper sind in der Lage, in Kombination mit "Fremden" Flexibilität zu zeigen, was die Anpassung an verschiedene Antigene erleichtert. Diese Fähigkeit von Immunglobulinen führt beim Menschen jedoch manchmal zu allergischen Kreuzreaktionen - wenn eine Person mit einer Allergie nicht zwischen Allergenen unterscheiden kann. Beispielsweise kann eine Person, die aufgrund einer Fehlfunktion von Immunglobulinen allergisch gegen Pollen ist, auch auf rohes Obst und Gemüse reagieren.

Arten von Immunglobulinen

Im menschlichen Körper liegen Immunglobuline in zwei Formen vor:

  • löslich (von Plasmazellen produziert);
  • assoziiert mit der äußeren Membran von B-Lymphozyten sind sie auch Rezeptor-Antikörper.

Darüber hinaus gibt es verschiedene Klassen und Unterklassen (Isotope) von Immunglobulinen. Sie unterscheiden sich in ihren biologischen Eigenschaften, ihrer Struktur und ihrer Ausrichtung auf das "Ziel". Aufgrund von Unterschieden in der Struktur schwerer Ketten wurden mehrere Klassen von Antikörpern isoliert. Jeder von ihnen unterscheidet sich durch seine Funktionen und Reaktionen.

In plazentaren Säugetieren, einschließlich Menschen, wurden 5 Hauptklassen von Antikörpern identifiziert: IgA, IgD, IgE, IgG und IgM. Im menschlichen Blut sind nur drei davon enthalten - IgA, IgG und IgM. Der Rest ist nach Ansicht von Experten jedoch nicht weniger nützlich für die Aufrechterhaltung des Immunsystems. Alle unterscheiden sich in der Art der schweren Kette. Zum Beispiel sind Gamma-Ketten charakteristisch für IgG-Moleküle, IgM haben Mu-Ketten, IgA haben Alpha-Ketten, IgE sind durch das Vorhandensein von Epsilon-Ketten gekennzeichnet und IgD haben Delta-Ketten. Diese Unterschiede ermöglichen es Immunglobulinen, an verschiedenen Arten und in verschiedenen Stadien der Immunantwort teilzunehmen.

Neben den Hauptklassen der Immunglobuline gibt es mehrere Unterklassen. Der Unterschied zwischen ihnen beruht auf geringfügigen Unterschieden in der Art der schweren Ketten jeder Klasse. Im menschlichen Körper gibt es 4 Unterklassen von Antikörpern. Die Nummerierung entspricht der Reihenfolge der Verringerung ihrer Konzentration im Serum. Somit werden IgG- und IgA-Antikörper weiter in Unterklassen von IgG1, IgG2, IgG3, IgG4 sowie IgA1 und IgA2 eingeteilt.

Die meisten Antikörper (IgG, IgD, IgE) im Körper liegen in Form eines Monomers (Einzelmoleküls) vor. Eine Ausnahme bilden Antikörper der Klasse A, die auch in Form eines Dimers vorkommen, und IgM, das die Form einer Schneeflocke (Pentamer) bildet.

Charakterisierung verschiedener Immunglobulinklassen

IgA-Klasse

Ungefähr 15% der im Körper einer gesunden Person enthaltenen Antikörper sind Immunglobuline vom IgA-Typ. In unserem Körper können zwei Unterklassen von IgA vorhanden sein - IgA1 und IgA2. Sie unterscheiden sich im Molekulargewicht der schweren Ketten und der Konzentration im Serum. Im Serum wird IgA übrigens hauptsächlich als Monomer dargestellt (besteht aus einem Molekül). In Sekretionsflüssigkeiten liegt Immunglobulin als Dimer vor, das an ein Peptid gebunden ist. Das meiste IgA im Körper sind Dimere. Sie sind in den meisten Sekretionsflüssigkeiten enthalten, einschließlich der Schleimhäute der Atemwege und des Urogenitaltrakts, des Magen-Darm-Trakts sowie in Speichel, Tränen, Kolostrum und Milch bei Frauen. Da IgA auf den Schleimhäuten des Verdauungssystems vorhanden ist und dort Enzymen ausgesetzt werden kann, enthält dieser Antikörper eine spezielle Komponente, die das Molekül vor vorzeitiger Zerstörung schützt.

Immunglobuline der Klasse A sind in der Regel nicht spezifisch für die "Anpassung" an einen bestimmten Fremdkörpertyp. Typischerweise sind Antikörper aus dieser Gruppe in gefährdeten Bereichen des Körpers oder in Bereichen vorhanden, in die Mikroben leicht eindringen können. Immunglobuline der Klasse A bieten lokale humorale Immunität. Dies ist auf seine Eigenschaften zurückzuführen, um das Eindringen von Krankheitserregern durch Epitheloberflächen zu verhindern. Aufgrund des Überflusses an IgA im Geheimnis der Schleimhäute (Speichel, Tränen) schützt es den Körper vor einigen lokalen Infektionen.

Die Hauptfunktion von Immunglobulinen dieser Klasse besteht nicht darin, Antigene zu zerstören, sondern das Eindringen von Fremdstoffen in den Kreislauf zu verhindern. IgA selbst ist eher schwach und nicht in der Lage, Bakterien alleine abzutöten. Deshalb arbeiten sie immer mit Lysozymen zusammen - Enzymen, die auch in sekretorischen Flüssigkeiten vorhanden sind und Bakterien zerstören können.

Wenn die Konzentration von Immunglobulinen der IgA-Klasse im Körper verletzt wird, leidet eine Person häufig an Atemwegsinfektionen und Nierenerkrankungen, einschließlich Nephropathie. Menschen, denen IgA fehlt, sind anfälliger für Autoimmunerkrankungen wie rheumatoide Arthritis, Lupus, Allergien und Asthma.

Verschiedene Erkrankungen können zu einer Abnahme der IgA-Menge führen. Eine davon ist Gonorrhö. Gonorrhoe-produzierende Bakterien produzieren ein Enzym, das einen IgA-Antikörper in zwei Teile zerlegt: Fc und Fab. Interessanterweise kann Fab immer noch körperschädliche Bakterien finden, aber ohne Wechselwirkung mit Fc ist es nicht in der Lage, diesen zu widerstehen.

IgD-Klasse

Immunglobuline der Klasse D sind im menschlichen Körper in sehr geringen Mengen vertreten und machen etwa 0,2% aller Antikörper aus. Es ist bekannt, dass IgD als B-Zell-Rezeptor an die Oberfläche bestimmter B-Lymphozyten bindet. Dennoch sind seine Funktionen im menschlichen Körper noch nicht vollständig verstanden. Es wird angenommen, dass IgD die Ursache für eine Penicillinallergie ist. Manchmal kann es auch nach Kontakt mit harmlosen Blutproteinen aktiviert werden und dadurch Autoimmunreaktionen im Körper hervorrufen.

IgE-Klasse

IgE-Immunglobulin kommt wie IgD in viel geringeren Mengen im Serum vor als andere Klassen von Antikörpern. IgE schützt vor dem Eindringen von Parasiten und ist auch für allergische Reaktionen verantwortlich.

IgE wird im Blutplasma gefunden. Von allen Serumantikörpern entfallen nur 0,002%. Dies hindert ihn jedoch nicht daran, eine wichtige Rolle für den Menschen zu spielen. Immunglobuline dieser Gruppe binden an die Oberfläche von Basophilen und Mastzellen. Ferner verbindet sich ein Antigen mit ihnen, was wiederum zur Freisetzung von Substanzmoderatoren der Entzündungsreaktion in den Blutkreislauf führt. Das heißt, IgE kontrolliert allergische Reaktionen.

Wenn Antigene wie Pollen, toxische Substanzen, Pilzsporen, Hausstaubmilben oder Pet Dander an IgE binden, werden im Körper Substanzen wie Heparin, Histamin, proteolytische Enzyme, Leukotriene und Zytokine freigesetzt. Dies führt zu einer Vasodilatation und einer Erhöhung ihrer Permeabilität. Infolgedessen können gefährliche Substanzen in die Kapillaren und dann in benachbarte Gewebe eindringen, wodurch Symptome auftreten, die für eine allergische Reaktion charakteristisch sind. Übrigens tragen die meisten typischen allergischen Reaktionen in Form von Niesen, Husten, Tränenfluss und vermehrter Schleimabsonderung dazu bei, die verbleibenden Allergene aus dem Körper zu entfernen.

Studien haben gezeigt, dass Erkrankungen wie Asthma, Rhinitis, Ekzeme, Urtikaria und Dermatitis einen Anstieg der IgE-Spiegel verursachen. E-Typ-Antikörper werden auch aktiv als Reaktion auf parasitäre Würmer (Helminthen), persistierende Infektionen (Herpesviren, atypische Mikroorganismen) und einige Arthropoden (z. B. Läuse) im Körper produziert. Darüber hinaus spielt IgE eine indirekte Rolle bei der Immunantwort und regt andere Immunkomponenten zur Wirkung an. Es kann auch die Oberflächen von Schleimhäuten schützen und im Gefahrenfall entzündliche Reaktionen hervorrufen.

Vor dem Hintergrund einer seltenen genetischen Erkrankung kann es zu einem pathologisch niedrigen Antikörperspiegel der IgE-Klasse kommen, der von einer Beeinträchtigung der Muskelkoordination (Ataxia telangiectasia) begleitet ist.

IgG-Klasse

Immunglobuline der Klasse G sind im menschlichen Körper vorherrschend. Sie machen 75% aller Antikörper aus. Dies ist teilweise auf eine lange Halbwertszeit zurückzuführen: von 7 bis 23 Tagen (abhängig von der Unterklasse). Darüber hinaus können sie nach Kontakt mit dem Antigen mehrere Jahrzehnte im Blut verbleiben.

Es gibt 4 Unterklassen von IgG:

  1. IgG1 macht 60 bis 65% der Gesamtmenge an Immunglobulin in dieser Klasse aus. Sein Mangel ist normalerweise ein Zeichen von Hypogammaglobulinämie (Plasmazellmangel).
  2. IgG2 ist das zweithäufigste Isotop und macht 20-25% der Gesamtmenge an IgG aus. Antikörperkonzentrationen bei Erwachsenen treten normalerweise im Alter von 6 bis 7 Jahren auf. IgG2-Mangel wurde mit wiederkehrenden Infektionen der Atemwege in Verbindung gebracht.
  3. IgG3 macht 5 bis 10% des gesamten IgG aus. Es spielt eine wichtige Rolle bei Immunantworten gegen Protein- oder Polypeptidantigene.
  4. IgG4 macht bis zu 4% des gesamten IgG aus. Bisher war IgG4 nur mit Nahrungsmittelallergien assoziiert, neuere Studien haben jedoch gezeigt, dass bei Patienten mit sklerosierender Pankreatitis, Cholangitis und interstitieller Pneumonie ein erhöhter IgG4-Wert im Serum auftritt. Die genaue Rolle von IgG4 ist jedoch noch nicht bekannt.

IgG spielt eine Schlüsselrolle bei der humoralen Immunantwort. Dies ist das wichtigste Immunglobulin im Blut sowie in Lymph-, Cerebrospinal- und Abdominalflüssigkeiten. Die Fähigkeit, lange im Körper zu bleiben, macht ihn zum nützlichsten Antikörper für die passive Immunisierung. Dies ist der einzige Antikörper, der in die Plazenta der Mutter eindringen und in den Blutkreislauf des Fötus gelangen kann, wodurch das Neugeborene in den ersten Monaten seines Lebens nach der Geburt geschützt wird.

Die Hauptfunktionen von IgG:

  • erhöhte Phagozytose bei Makrophagen und Neutrophilen;
  • Neutralisation von Toxinen;
  • Inaktivierung von Viren;
  • Zerstörung von Bakterien.

IgM-Klasse

IgM ist das wichtigste Mitglied der Familie der menschlichen Immunglobuline, obwohl es eine sehr kurze Halbwertszeit von etwa 5 Tagen hat.

Etwa 10–13% der Immunglobuline der IgM-Klasse im Gesamtanteil der Serumantikörper im menschlichen Körper sind zugeordnet. Sie sind an primären Immunantworten beteiligt und sind der wichtigste Antikörper.

IgM kommt vorwiegend in Lymphflüssigkeit und Blut vor. Es ist das Hauptneutralisationsmittel im Frühstadium der Krankheit. IgM ist sozusagen die erste Verteidigungslinie des menschlichen Körpers vor ungebetenen Gästen. Während der Immunantwort werden sie zuerst produziert und dann durch Antikörper G ersetzt. Es ist interessant, dass bei Kindern ab einem Alter von 9 Monaten die gleiche Menge an IgM-Antikörpern im Körper produziert wird wie bei Erwachsenen.

Ein Anstieg des IgM kann als Zeichen einer kürzlich aufgetretenen Infektion oder des Vorhandenseins eines Antigens im Körper angesehen werden.

Die Rolle der Immunglobuline im Körper

Antikörper sind Teil der humoralen Immunantwort und wirken sehr spezifisch, da sie immer gegen ein bestimmtes Antigen gerichtet sind.

Die Aufgabe eines Antikörpers im menschlichen Körper besteht darin, an Immunantworten teilzunehmen. Immunglobuline haben die Fähigkeit, mit Antigenmolekülen Immunkomplexe zu bilden, das Komplementsystem (ein Komplex von Proteinen, die im Blut enthalten sind und den Körper vor Fremdstoffen schützen) zu aktivieren und Entzündungen zu verursachen. All dies sollte das Antigen neutralisieren und sicher aus dem Körper entfernen.

Aufgrund unterschiedlicher biochemischer Eigenschaften können verschiedene Klassen von Antikörpern spezielle Funktionen erfüllen:

  • Parasiten neutralisieren (IgE);
  • Mikroorganismen neutralisieren (IgM, IgG);
  • schützen Sie sich gegen wiederholte Krankheiten wie Mumps (IgG);
  • schützen die Schleimhäute (IgA);
  • an der Synthese von Lymphozyten (IgD) teilnehmen;
  • Schützen Sie den Fötus (IgG) und das Neugeborene (IgA).

Antikörper und immunologisches Gedächtnis

Die Immunantwort ist in primäre und sekundäre unterteilt. Die primäre Reaktion tritt beim ersten Kontakt mit dem Antigen auf, wonach der Körper hauptsächlich Immunglobuline der IgM-Klasse produziert, die dann durch spezifischere und stabilere IgG-Antikörper ersetzt werden.

Eine sekundäre Immunantwort tritt bei wiederholtem Kontakt mit demselben Antigen auf. Es ist intensiver als das primäre, die Konzentration an Antikörpern erreicht höhere Werte als beim ersten Mal.

Dieser Effekt ist auf das immunologische Gedächtnis und das Vorhandensein von Gedächtnis in b-Lymphozyten zurückzuführen. Diese Zellen leben jahrelang im Körper und wenn sie mit dem Antigen in Kontakt kommen, beginnen sie sich sehr intensiv zu teilen und produzieren spezifische Antikörper.

Wie man die Menge an Antikörpern bestimmt

Antikörper machen 12% bis 18% der Molkenproteine ​​aus. Um die Anzahl der einzelnen Proteinfraktionen zu bestimmen, wird im Labor ein sogenanntes Proteinogramm erstellt.

Antikörpertest, enzymgebundener Immunosorbent Assay (ELISA) wird in der Regel mit venösem Blut durchgeführt (ermöglicht die Bestimmung der Anzahl der Immunglobuline der IgM-, IgG-, IgE-, IgA-Klasse). Darüber hinaus ist es möglich, die Menge eines Antikörpers der IgA-Klasse durch biochemische Untersuchung von menschlichem Speichel oder Kot - der Methode der Polymerasekettenreaktion (PCR) - zu bestimmen. In bestimmten Situationen kann der Test mit einem anderen Material wie z. B. Liquor durchgeführt werden.

Wenn ein kritischer Anstieg bestimmter Immunglobuline im Blut des Patienten diagnostiziert wird, spricht man von Hypergammaglobulinämie.Typischerweise sind bei solchen Patienten die Antikörper der IgM-Klasse übermäßig erhöht, während der Rest knapp bleibt.

Vor dem Hintergrund einer pathologischen Zunahme einiger Antikörper können verschiedene Krankheiten auftreten, darunter:

  • akute und chronische Entzündung;
  • parasitäre, bakterielle, virale oder Pilzkrankheiten;
  • Autoimmunerkrankungen;
  • Leberzirrhose;
  • Sarkoidose;
  • Hilfsmittel

Eine pathologisch geringe Menge an Antikörpern im Serum kann auftreten vor dem Hintergrund von:

  • angeborene genetische Störungen;
  • Einnahme bestimmter Medikamente, einschließlich Malariamittel, Zytostatika, Glukokortikoide;
  • Unterernährung;
  • Infektionen, einschließlich HIV;
  • onkologische Erkrankungen;
  • nephrotisches Syndrom;
  • ausgedehnte Verbrennungen;
  • schwerer Durchfall.

Immunglobuline und Impfung

Antikörper spielen eine Schlüsselrolle bei der Entwicklung der Immunität nach der Impfung. Durch den Kontakt mit dem im Impfstoff enthaltenen Antigen bildet das Immunsystem Antikörper. Zuerst weniger stabiles und spezifisches IgM und dann stabileres IgG. Beispielsweise wird der Impfstoff während der Impfung gegen das Hepatitis-B-Virus dreimal mit einem bestimmten Intervall zwischen den Impfungen verabreicht. Auf diese Weise können Sie eine dauerhafte Immunität gegen die Krankheit schaffen. Die Wirksamkeit einer solchen Impfung wird durch eine Änderung der Menge an IgG-Antikörpern im Körper bestimmt.

Antikörper in der Medizin

Dank der Entwicklung der Biochemie, Molekularbiologie und Medizin ist es in unserer Zeit möglich geworden, Immunglobuline unter Laborbedingungen (üblicherweise IgG-Antikörper) zu synthetisieren. Solche Antikörper werden als monoklonal bezeichnet, da sie von einem Klon einer Zelle stammen und gegen ein bestimmtes Antigen wirken.

Heute werden monoklonale Immunglobuline zur Behandlung verschiedener Krankheiten eingesetzt. Diese Technik wurde erstmals 1981 zur Behandlung von Lymphomen angewendet. Bereits 1984 erhielten die Erfinder monoklonaler Antigene - der deutsche Biologe Georg Köhler und der britische Immunologe Cesar Milstein - den Nobelpreis.

In der modernen Medizin werden monoklonale Antikörper eingesetzt für:

  • Zerstörung von Krebszellen;
  • Hemmung einzelner Zellen des Immunsystems nach Organtransplantation (zur Verhinderung der Abstoßung von Transplantationsorganen);
  • Unterdrückung von Immunantworten bei Autoimmunerkrankungen.
Vergleichstabelle der Immunglobuline
IgAIgdIgEIgGIgM
Molekulargewicht320 000180 000200 000150 000900 000
KettentypAlphaDeltaEpsilonGammaMu
Serumkonzentration1-4 mg / ml0 bis 0,4 mg / ml10-400 mg / ml10-16 mg / ml0,5-2 mg / ml
Prozentsatz des gesamten Immunglobulins15%0,2%0,002%75%12%
VerbreitenIntravaskulär und absonderndLymphozytenoberflächeBasophile und Mastzellen in Speichel und NasensekretenIntra- und extravaskulärVorwiegend intravaskulär
FunktionSchützen Sie die SchleimhäuteUnbekanntParasitenschutzSekundäre ImmunantwortPrimäre Immunantwort

Immunglobuline sind mikroskopische Elemente, die in unseren Organismen eine sehr wichtige Rolle spielen. Ohne Antikörper wäre selbst die kleinste Infektion für eine Person tödlich.

Der Autor des Artikels:
Furmanova Elena Alexandrovna

Spezialität: Kinderarzt, Spezialist für Infektionskrankheiten, Allergologe und Immunologe.

Gesamterfahrung: 7 Jahre

Ausbildung: 2010, Siberian State Medical University, Pädiatrie, Kinderheilkunde.

Erfahrung als Spezialist für Infektionskrankheiten seit über 3 Jahren.

Er hat ein Patent zum Thema "Eine Methode zur Vorhersage eines hohen Risikos für die Entstehung einer chronischen Pathologie des Adenotonsillensystems bei häufig erkrankten Kindern." Sowie der Autor von Veröffentlichungen in den Zeitschriften der Higher Attestation Commission.

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